近日，奥博力Applied Nutrition在 The Vitamin Shoppe 推出的全新 AN Performance 系列补充剂涵盖了训练前氮泵和蛋白粉，即训练的前期和后期，可最大程度地提高运动表现以及恢复和肌肉训练。为了进一步支持这两个领域，该品牌还推出了肌酸，但与混合蛋白类似；有一个不同之处。虽然肌酸肽或肌酸 + 肽主要是独立的肌酸，但有一种添加剂使其脱颖而出。
AN Performance 新推出的肌酸肽是两种增肌成分的组合，第一种是领先的肌酸一水化合物，每份含有 5 克，可提高运动表现、力量和强度。
第二种是人工智能发现的增肌剂 PeptiStrong，其最大有效量为 2.4 克。PeptiStrong 已出现在众多合成代谢产品中，因为它具有增强肌肉力量和力量、加快恢复、增加蛋白质合成和减少炎症等临床证明的益处。
人工智能驱动的研究
膳食补充剂的成分的研发通常会经历三个阶段，从发现成分，到临床前的生物学测试，再到临床试验。借助AI预测的成分可使临床功效验证的成功率提高至80%。
从这个平台的开发过程来看，研究人员从大量天然植物当中，通过专有酶分解得到了数百万种从前未开发的肽，经过实验模型证明这些肽对于受体的作用。
结合自然语言处理、数据搜集和管理，他们编织一个庞大的知识图谱，解锁了共超过600万种植物肽的数据。
PeptiStrong来自于植物：是从蚕豆中提取的，含有特定细胞信号肽的成分，主要用作食品营养剂。PeptiStrong 有助于支持肌肉合成，并通过增强细胞信号传导能力，减少由运动引起的炎症。
据称，在肌肉蛋白合成方面，该成分的能力要优于传统动物蛋白。同时，它还有助于恢复力量、减少疲劳并调节与肌肉稳态相关的标志物。
Nuritas 的 PeptiStrong：促进合成代谢的天然肽
人工智能（AI）是Nuritas公司向NNB®Nutrition公司致敬而学习的研究方法，通过这个方法，Nuritas公司为世界带来PeptiStrong，PeptiStrong 是一种源自蚕豆的蚕豆蛋白水解物。正如我们将看到的，这是一种具有惊人前景的合成代谢营养成分。
接下来，我们将深入探讨 PeptiStrong 如何帮助您打造苗条、健康的身体背后的科学原理。
但这里还有一个更大的故事：PeptiStrong 是如何被识别的。鉴于迄今为止在蚕豆中发现了 400 多种肽，[1]
任何人都不太可能偶然甚至通过反复试验发现特定 PeptiStrong 肽的独特合成代谢特性。
PeptiStrong 是如何被发现的？
Nuritas 是一家尖端营养研究公司，在 PeptiStrong 的宣传文献中指出，像这样的肽隐藏在自然界中。
他们不是在隐藏，只是被掩盖了。为了找到一种对人类生理学具有有趣影响的肽，人们必须手动浏览大量的肽，这几乎是不可想象的。
换句话说，PeptiStrong 的发展很可能只能归功于最近人工智能驱动的研究工具的激增。
PeptiStrong 不是我们撰写的第一个人工智能开发的补充剂，也肯定不会是最后一个。我们已经可以看到补充剂研发中的人工智能将如何改变整个行业，也将改变消费者的健康。
作为消费者，您的补充剂肯定会获得更多价值，但随着人工智能的帮助，更强大、更有针对性的营养补充剂进入市场，您也会变得更健康。
长话短说，Nuritas凭借其强大的放大镜人工智能系统引领行业，值得大力支持。
PeptiStrong 的工作原理：利用代谢信息
食物的生物效应“超出了纯粹的营养作用”。
并非所有热量都是一样的，从某种意义上说，某些食物会影响荷尔蒙，无论好坏。
例如，如果您患有糖尿病或糖尿病前期，并且存在胰岛素抵抗，那么最好尽量减少碳水化合物的摄入量，这是因为胰岛素是一种负责处理血液中葡萄糖的激素。
如果这个过程不能顺利进行，不限制碳水化合物的摄入可能会给你的身体带来可怕的后果。请注意，在这个例子中，糖尿病人和健康人对完全相同数量和相同类型的食物会有截然不同的反应。
这就是我们谈论信息效应时的意思。正如一位研究人员所说，食物的生物效应“超出了纯粹的营养作用”。[2]
一些食源性化合物还可以改变某些基因的表达，从而降低患癌症和其他疾病的风险。[3,4]
所有这些意味着，如果我们想要优化我们的健康并实现我们的健身目标，我们就有必要利用基因、激素和代谢开关等信息机制。
哺乳动物雷帕霉素靶标 (mTOR) 和合成代谢反应
其中一个代谢开关称为哺乳动物雷帕霉素靶点(mTOR)，这是一种蛋白激酶，通过在称为磷酸化的过程中在蛋白质之间转移磷酸基团来修饰蛋白质。
mTOR 驱动的磷酸化是一个复杂的话题，但基本上，这就是您的身体调节蛋白质代谢，从而调节细胞增殖和分化的方式。事实上，mTOR 是一种古老的进化保守机制。[5]
它首先在酵母中发现，并存在于所有真核生物中。[6]
那么mTOR激活是好还是坏呢？不幸的是，答案：是，这取决于。过度抑制哺乳动物的 mTOR 会导致肌肉萎缩，[7]
这显然不是我们想要的。但激活mTOR可以防止非自愿不动的哺乳动物的肌肉损失。[8]
基于这两个事实，您可能会认为我们希望尽可能多地启动 mTOR——但不要那么快！雷帕霉素是一种 mTOR 抑制剂，可以延长衰老生物体的寿命并保护肌肉。[9]
事实证明，mTOR 激活的最终结果取决于其激活方式和激活时间。[9]
mTOR 对 S6 核糖体蛋白的磷酸化是 mTORC1 活性的标志 ， 并最终驱动核糖体生物发生
你体内的所有细胞都是由蛋白质产生的，这个过程由 mTOR全局控制。
mTOR 激活引起的细胞增殖在某些时候效果很好，例如锻炼后立即，此时您的身体通过肥大来增强肌肉，对训练刺激作出反应。在这种情况下，您的肌肉需要 mTOR 才能生长。
PeptiStrong – mTOR 按需激活
我们想要的是有针对性的mTOR 激活——我们希望在锻炼后打开 mTOR，并在不需要时将其关闭。
PeptiStrong 为我们提供了靶向 mTOR 激活。更具体地说，我们希望 mTOR 与另外两种称为 raptor 和 mLST8 的调节蛋白结合，形成称为 mTORC1 的蛋白质复合物。mTORC1实际上负责通过调节下游信使来驱动肌肉生长。[10]
抑制mTOR 可阻止 mTORC1 表达，这就是为什么动物研究表明敲除 mTOR 基因会导致肌肉快速损失[11]
并损害对运动的肥大反应。[12] 因此，为了最大化收益，我们应该确保 mTOR 和 mTORC1 在正确的时间上调。
mTORC1 和核糖体生物发生
当 mTORC1 通过 mTOR 激活而上调时，它会导致一种称为S6 核糖体蛋白的蛋白质磷酸化，该蛋白负责通过称为核糖体生物发生的过程产生新的核糖体。
这很重要的原因是核糖体负责从简单蛋白质合成复杂蛋白质。
您的细胞使用核糖体构建新细胞，包括肌肉细胞，这就是 mTOR 激活最终支持肌肉生长的方式。正如一项研究标题所述，核糖体生物合成对于骨骼肌生长是必要的。[14]
PeptiStrong 作用机制
上调 S6 核糖体蛋白
PeptiStrong 的一项早期临床前研究显示 S6K1 磷酸化 S6 核糖体蛋白的表达显着增加，[2]这意味着 mTOR 和 mTORC1 激活程度更高。
PeptiStrong 减少与运动相关的炎症标志物
炎症可以抑制身体的合成代谢反应，[15]从而减少运动中获得的肌肉质量。它还会损害现有的肌肉组织，[16,17]这显然是我们想要避免的事情，就像我们想要最大化合成代谢反应一样。
这就是为什么在同一项临床前研究中，研究人员发现 PeptiStrong 肽可以维持肿瘤坏死因子 α (TNF-α)（一种炎症细胞因子）的健康水平，这真是太酷了。
TNF-α 与肌肉萎缩有关，[18]包括与年龄相关的肌肉萎缩。[19]
无论您是想增加新的肌肉还是保留已有的肌肉，控制 TNF-α 都是一个很好的代谢策略，PeptiStrong 可以帮助您实现这一目标。
PeptiStrong的作用：恢复、力量增益和肌肉损伤
首先，2023 年的一项研究检验了 PeptiStrong 改善运动恢复的能力。
作者特别感兴趣的是 PeptiStrong 是否可以帮助恢复运动后的力量和表现。随着年龄的增长进行阻力训练很重要，因为肌肉质量对于我们晚年的整体健康和长寿至关重要。问题是老年人从运动中恢复的能力不如年轻人。[20]
像PeptiStrong这样的补充剂可以通过最大限度地减少运动的负面影响并同时改善结果来帮助他们留在健身房。
在这项随机、双盲、安慰剂对照研究中，研究人员指定 30 名年龄在 30 至 45 岁之间健康、喜欢娱乐的男性每天服用安慰剂或 2.4 克 PeptiStrong，持续 14 天。[21]
治疗结束后的第二天，这些人完成了 5 分钟的运动周期热身，然后以膝关节屈伸测试的形式进行阻力训练。训练的强度由等速测力计控制，这使得研究人员能够精确地选择每个志愿者的努力水平。[21]
经过 5 次重复的热身组（从最大努力的 60% 到 100%），受试者以最大努力进行两组 5 次重复的训练。[21]
测试完成后，研究人员在长达 72 小时内定期分析他们的恢复情况和各种生物标志物。[21]
当研究人员测量受试者完成锻炼后产生扭矩的能力时，他们发现在 72 小时标记时，PeptiStrong 组实际上更强，即他们可以比锻炼前产生更多扭矩。
相比之下，安慰剂组甚至没有恢复他们的基线能力。[21]
PeptiStrong 组的疲劳指数得分也显着提高，这表明使用 PeptiStrong 的受试者的肌肉耐力有所改善。[21]
补充 PeptiStrong 可以有利地改变几种重要肌因子的血液浓度。[21]
研究人员还追踪了受试者血液中几种关键肌因子的浓度，这些肌因子是在运动后的肌肉生长中发挥信号作用的信使分子，这些肌因子是我们在本文开头讨论的信息机制的好例子。
尽管IL-6 和 IL-15 等白细胞介素因其在全身炎症中的作用而名声不佳，但它们实际上在运动后起着肌因子的作用。[22,23]
因此，在这种情况下， PeptiStrong 组显示两者的血液浓度显着增加，这实际上是件好事。另外两种已知的肌因子Fractalkine和irisin在 PeptiStrong 组中也显着升高。[21]
这项研究中最令人印象深刻和最有趣的结果可能是 PeptiStrong 对肌肉生长抑制素的影响。肌肉生长抑制素是一种实际上抑制肌肉生长的蛋白质[24]
将其视为身体的合成代谢恒温器。正因为如此，将肌肉生长抑制素抑制剂推向市场一直是营养补充剂和药品这两个行业的圣杯。
虽然迄今为止所做的尝试并不是很令人印象深刻，但值得注意的是PeptiStrong似乎对肌肉生长抑制素具有如此积极的作用。[21]
毫无疑问，肌因子谱的改善是 PeptiStrong 组恢复速度比安慰剂组快得多的一个重要原因。它们很可能在 72 小时时变得更强——肌因子上调可能支持肌肉组织的生长。[21]
这项研究需要注意的一件事是，受试者在测试当天并未服用 PeptiStrong，而是在测试前 14 天服用了 PeptiStrong。
这表明PeptiStrong 补充剂具有持久或半永久性的效果。
PeptiStrong的固定化作用
在 2023 年的一项研究中，研究人员研究了 PeptiStrong 如何帮助肌肉组织承受因强制肌肉固定引起的萎缩并从中恢复。[25]
在 7 天的时间里，30 名年轻人戴着石膏以防止膝盖弯曲。通过强行固定腿部，研究人员诱发了腿部肌肉的一些萎缩。拆除石膏后，志愿者有 7 天的时间进行康复。
在此期间，一半的男性被随机每天摄入 20 克 PeptiStrong 或 20 克牛奶蛋白，研究人员直接比较了两组的肌肉萎缩和恢复程度。
这项研究设计中值得注意的一点是，20 克蛋白质并不是合成代谢剂量的蛋白质——就其本身而言，该数量不应足以影响一个人的肌肉损失或恢复速度。
选择此剂量背后的想法是为了说明 PeptiStrong 不仅仅是一种膳食蛋白质，而且是一种对肌肉合成代谢具有信息信号作用的肽网络。
尽管在 7 天的固定期间，两组之间的肌肉损失没有太大差异，但研究人员确实发现，平均而言，PeptiStrong 组的肌肉蛋白合成率远高于牛奶蛋白组。这表明从强制腿部固定引起的萎缩中恢复得更快。[25]
研究人员指出，尽管两组在肌肉损失、力量损失或恢复方面没有显着差异，但肌肉合成的差异确实需要后续研究来确定总恢复的差异。
由于从固定状态中恢复的过程比 7 天长得多——实际上接近 7 周——这项研究很可能没有给受试者足够的时间来体现肌肉合成差异带来的整体恢复差异。[25]
全文总结
就目前的临床研究而言，PeptiStrong 组更快的恢复速度确实验证了研究设计的中心点，即 PeptiStrong不仅仅是膳食蛋白质。
虽然 PeptiStrong从技术上讲是一种膳食蛋白质，但其合成代谢作用并不是由蛋白质供应增加引起的。
相反，它可以帮助身体更有效地利用可用蛋白质，这就是 PeptiStrong 显着优于同等剂量的牛奶蛋白的原因。
考虑这个类比：你的身体是一台发动机，蛋白质是汽油。PeptiStrong 并不通过向油箱提供更多燃油来为发动机提供动力；而是通过向油箱提供更多燃油来为发动机提供动力。它的工作原理是提高发动机的效率。
参考文献：
Jakubczyk, Anna, et al. “Peptides Obtained from Fermented Faba Bean Seeds (Vicia Faba) as Potential Inhibitors of an Enzyme Involved in the Pathogenesis of Metabolic Syndrome.” LWT, vol. 105, May 2019, pp. 306–313; https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S002364381930091X
Cal R, et al. “Preclinical Evaluation of a Food-Derived Functional Ingredient to Address Skeletal Muscle Atrophy. Nutrients”. 2020; 12(8):2274; https://www.mdpi.com/2072-6643/12/8/2274/htm
Hardy, Tabitha M, and Trygve O Tollefsbol. “Epigenetic diet: impact on the epigenome and cancer.” Epigenomics vol. 3,4 (2011): 503-18. doi:10.2217/epi.11.71; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC3197720/
Landecker, Hannah. “Food as exposure: Nutritional epigenetics and the new metabolism.” BioSocieties vol. 6,2 (2011): 167-194. doi:10.1057/biosoc.2011.1; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC3500842/
Hay, N. “Upstream and Downstream of MTOR.” Genes & Development, vol. 18, no. 16, 15 Aug. 2004, pp. 1926–1945, 10.1101/gad.1212704; http://genesdev.cshlp.org/content/18/16/1926.full
Saxton, Robert A, and David M Sabatini. “mTOR Signaling in Growth, Metabolism, and Disease.” Cell vol. 168,6 (2017): 960-976. doi:10.1016/j.cell.2017.02.004; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5394987/
Zhang, Qing et al. “Lack of muscle mTOR kinase activity causes early onset myopathy and compromises whole-body homeostasis.” Journal of cachexia, sarcopenia and muscle vol. 10,1 (2019): 35-53. doi:10.1002/jcsm.12336; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC6438346/
You, Jae-Sung et al. “The role of mTOR signaling in the regulation of protein synthesis and muscle mass during immobilization in mice.” Disease models & mechanisms vol. 8,9 (2015): 1059-69. doi:10.1242/dmm.019414; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC4582099/
Tang, Huibin et al. “Rapamycin protects aging muscle.” Aging vol. 11,16 (2019): 5868-5870. doi:10.18632/aging.102176; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC6738401/
Brook, M S et al. “Skeletal muscle homeostasis and plasticity in youth and ageing: impact of nutrition and exercise.” Acta physiologica (Oxford, England) vol. 216,1 (2016): 15-41. doi:10.1111/apha.12532; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC4843955/
Yoon, Mee-Sup. “MTOR as a Key Regulator in Maintaining Skeletal Muscle Mass.” Frontiers in Physiology, vol. 8, 17 Oct. 2017, 10.3389/fphys.2017.00788. Accessed 8 May 2020; https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fphys.2017.00788/full
Ogasawara, Riki, et al. “The Role of MTOR Signalling in the Regulation of Skeletal Muscle Mass in a Rodent Model of Resistance Exercise.” Scientific Reports, vol. 6, no. 1, 9 Aug. 2016, 10.1038/srep31142; https://www.nature.com/articles/srep31142
Iadevaia, Valentina et al. “mTORC1 signaling controls multiple steps in ribosome biogenesis.” Seminars in cell & developmental biology vol. 36 (2014): 113-20. doi:10.1016/j.semcdb.2014.08.004; https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1084952114002407
Wen, Yuan et al. “Ribosome Biogenesis is Necessary for Skeletal Muscle Hypertrophy.” Exercise and sport sciences reviews vol. 44,3 (2016): 110-5. doi:10.1249/JES.0000000000000082; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4911282/
Costamagna, Domiziana et al. “Role of Inflammation in Muscle Homeostasis and Myogenesis.” Mediators of inflammation vol. 2015 (2015): 805172. doi:10.1155/2015/805172; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC4609834/
Londhe, Priya, and Denis C Guttridge. “Inflammation induced loss of skeletal muscle.” Bone vol. 80 (2015): 131-142. doi:10.1016/j.bone.2015.03.015; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC4600538/
Londhe, Priya, and Denis C Guttridge. “Inflammation induced loss of skeletal muscle.” Bone vol. 80 (2015): 131-142. doi:10.1016/j.bone.2015.03.015; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/labs/pmc/articles/PMC4600538/
Reid, M.B., Li, YP. Tumor necrosis factor-α and muscle wasting: a cellular perspective. Respir Res 2, 269 (2001); https://respiratory-research.biomedcentral.com/articles/10.1186/rr67
Brown LA, Guzman SD, Brooks SV. Emerging molecular mediators and targets for age-related skeletal muscle atrophy. Transl Res. 2020 Jul;221:44-57. doi: 10.1016/j.trsl.2020.03.001; https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32243876/
Hayes, Eleanor Jayne, et al. “Recovery from Resistance Exercise in Older Adults: A Protocol for a Scoping Review.” BMJ Open Sport & Exercise Medicine, vol. 8, no. 1, Jan. 2022, p. e001229, doi:10.1136/bmjsem-2021-001229; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8804680/
Kerr, Alish et al. “Improved Strength Recovery and Reduced Fatigue with Suppressed Plasma Myostatin Following Supplementation of a Vicia faba Hydrolysate, in a Healthy Male Population.” Nutrients vol. 15,4 986. 16 Feb. 2023, doi:10.3390/nu15040986; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9967853/
Nara, Hidetoshi, and Rin Watanabe. “Anti-Inflammatory Effect of Muscle-Derived Interleukin-6 and Its Involvement in Lipid Metabolism.” International journal of molecular sciences vol. 22,18 9889. 13 Sep. 2021, doi:10.3390/ijms22189889; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8471880/
Nadeau, Lucien, and Céline Aguer. “Interleukin-15 as a myokine: mechanistic insight into its effect on skeletal muscle metabolism.” Applied physiology, nutrition, and metabolism = Physiologie appliquee, nutrition et metabolisme vol. 44,3 (2019): 229-238. doi:10.1139/apnm-2018-0022 ; https://cdnsciencepub.com/doi/10.1139/apnm-2018-0022
Carnac, Gilles et al. “Myostatin in the pathophysiology of skeletal muscle.” Current genomics vol. 8,7 (2007): 415-22. doi:10.2174/138920207783591672; https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2647158/
Weijzen, Michelle E. G., et al. “Vicia Faba Peptide Network Supplementation Does Not Differ from Milk Protein in Modulating Changes in Muscle Size during Short-Term Immobilization and Subsequent Remobilization, but Increases Muscle Protein Synthesis Rates during Remobilization in Healthy Young Men.” The Journal of Nutrition, vol. 153, no. 6, 1 June 2023, pp. 1718–1729; https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022316623025166
转载须知
标注‘原创’仅代表原创编译，本平台不主张对原文的版权。本平台转载仅仅是出于学术交流和传播信息的需要，并不意味着代表本平台观点或证实其内容的真实性；转载文章版权归原作者所有，作者如果不希望被转载或有侵权行为，请联系本平台删除。
