| 前言 | 光触发了光形态发生过程中拟南芥整体翻译的增强，但对其潜在机制知之甚少。 |
曾有报道称 SUPPRESSOR OF PHYA-105（SPA1-4）家族成员是 CONSTITUTIVE PHOTOMORPHOGENIC 1（COP1）复合体的重要组成部分，充当光信号调节因子的降解机制。COP1 通过在拟南芥中通过生长素信号转导抑制 TOR-核糖体蛋白 S6（RPS6）途径来负向调节黑暗中的蛋白质翻译。光照后，COP1 的活性被远红光光受体 phyA 抑制，因此 TOR-RPS6 途径可以在未经脱色的幼苗中激活从头蛋白质合成。SPA1 是否作为 E3 连接酶复合体的一部分与 COP1 协同作用以抑制翻译，还是作为激酶调节蛋白质合成，目前尚不清楚。
真核起始因子 2（eIF2α）的 α-亚基在 N-末端的保守丝氨酸残基上的磷酸化已被证明是调节哺乳动物和酵母细胞蛋白质合成的重要机制。然而，eIF2α 在植物中的该残基磷酸化是否在调节翻译中发挥作用仍然未知。Chang et al 表明，光照后，SPA1-SPA4的四重突变体显示出翻译效率受抑制。
此外，SPA1 在光照条件下直接磷酸化 eIF2α 的 C 端。C 端磷酸化的 eIF2α 促进翻译效率和光形态发生，而 C 端未磷酸化的 eIF2α 导致翻译效率降低。
磷酸化的 eIF2α 通过促进其与 eIF2β 和 eIF2γ 的亲和力来增强三元复合物的组装。这项研究揭示了一种独特的机制，通过该机制，光通过 SPA1 介导的 eIF2α C 端磷酸化促进植物的翻译。
在哺乳动物和酵母细胞中，eIF2α 可逆磷酸化的机制作为抑制蛋白质合成的重要调节途径已经建立。然而，植物似乎是一个重要的例外。最近，Zhigailov 等人报道，小麦 eIF2α 的保守 Ser52 残基在盐、氧化或热胁迫条件下无法磷酸化。此外，由异源重组人蛋白激酶 HsPKR 或内源蛋白激酶 TaGCN2 对 eIF2α-Ser52 的磷酸化并不一定抑制小麦胚芽无细胞系统中的 mRNA 翻译。虽然 eIF2α 已被报道为 GCN2 的靶标，但结果主要依赖于磷酸-eIF2α（Ser51）特异性抗体，并且 GCN2 介导的磷酸化在光形态发生过程中促进翻译的作用仍不清楚。
这些观察结果引发了一个问题，即植物 eIF2α 中该保守残基（拟南芥中的 Ser56）的磷酸化是否与酵母和哺乳动物中的翻译抑制相关。先前的研究还表明，eIF2α 中除 Ser52 外的其他残基以及其他起始因子可以被蛋白激酶 CK2 磷酸化，从而促进复合物形成和随后的翻译起始增强。本文首次提供了体内证据，表明 SPA1 蛋白激酶介导的 eIF2α 的非典型 C 端磷酸化在光诱导的翻译调节中发挥着重要的正向作用。
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