自然界的光合作用（Photosynthesis）依赖严谨精密的蛋白质结构排列，确保能量在生物系统内高效传递，从而实现太阳能的高效转化和存储。受天然光合作用的启发，人工光合作用应运而生，通过合成材料模拟光合系统。
然而，天然光合系统的吸光窗口相对较窄，高能电子的稳定性不足，限制了其太阳能转化效率。同时，现有的人工体系难以构建高度有序的电子传递路径，并且通常需要贵金属（如铂）作为助催化剂，大幅增加了成本，阻碍了大规模应用的可能性。为克服这些局限，将人工合成材料与天然生物催化剂（如酶、细胞器及细胞等）整合，构建化学-生物复合体系成为一条重要的探索科研方向。这一策略旨在充分结合人工合成材料的强可见光吸收能力与高电子激发效率，以及生物催化剂的高选择性和高转化率优势。然而，如何构建紧密的生物-非生物界面以保证高效的电子传输并保证生物催化剂的稳定性是该体系面临的首要挑战。2024年12月6号，英国利物浦大学刘鲁宁教授团队联合利物浦大学材料创新工场Andy Cooper 教授团队，并与华中农业大学高军教授团队合作，提出了一种全新的策略，通过协同氢键有机框架与羧酶体（Carboxysomes），成功构建了“光-酶纳米反应器”，实现了可见光驱动的高效产氢。这一研究为化学-生物复合型体系的设计提供了新的思路和范例。相关成果以题为 “Light-driven hybrid nanoreactor harnessing the synergy of carboxysomes and organic frameworks for efficient hydrogen production” 的文章发表在国际学术期刊ACS Catalysis上。图1. 协同氢键有机框架和羧酶体构建“光-酶纳米反应器”示意图。羧酶体是一种具有二十面体结构的自组装蛋白质细胞器，主要存在于蓝藻及许多化能自养细菌中，作为其固碳反应的重要场所。羧酶体不仅能够提供稳定的厌氧微环境，还可通过一种叫做CsoS2 的连接蛋白，确保运载蛋白的精准封装，从而为氧气敏感型的蛋白提供保护屏障。[FeFe]-氢化酶（[FeFe]-hydrogenases）对氧气高度敏感，在氧气条件下会不可逆失活，因此维持其功能的稳定性对于工程应用至关重要。因此，研究人员将[FeFe]-氢化酶封装于羧酶体中，从而提高[FeFe]-氢化酶的耐氧性和活性。同时，氢键有机框架（HOFs）具有高结晶性、易制备性以及结构的可调控性，近年来在人工光合作用等领域获得了广泛关注。其中，1,3,6,8-四(4′-羧基苯基)芘（TBAP-α）表现出强可见光吸收、优异的光稳定性和半导体特性，同时在中性条件下具备良好的催化能力。研究团队以TBAP-α作为光吸收天线，并通过非共价相互作用在溶液中与羧酶体-氢化酶复合物与结合，成功构建了一种新型的具有光催化功能的光-酶纳米反应器，实现了可见光驱动的高效析氢性能（图2）。图 2. TBAP-α-羧酶体-氢化酶纳米反应器的构建策略。羧酶体的表面结构蛋白具有独特的孔隙结构，能够允许硫酸根离子渗透。这一特性表明，这些孔隙可能在带负电荷物质的传输中起重要作用。此外，在细菌微室的分解代谢过程中发现的铁硫簇（Fe-S cluster）可能协助将电子和质子高效传递至羧酶体内部，从而维持其氧化还原环境的稳定性。TBAP-α-羧酶体-氢化酶纳米反应器通过整合生物与非生物材料的优势，为光催化析氢提供了理想平台（图 3）。相比于TBAP-α，这种复合型纳米反应器的荧光强度明显淬灭，同时荧光寿命大幅延长，这表明羧酶体-氢化酶有效促进了TBAP-α内光激发电子-空穴对的分离效率，提高了电子传递效率。图 3. TBAP-α-羧酶体-氢化酶纳米反应器的结构及荧光性能表征。实验进一步证明，TBAP-α-羧酶体-氢化酶纳米反应器的光催化析氢性能显著提升，产氢速率达到3.97 ± 0.41 mmol (g TBAP-α)⁻¹ h⁻¹，比单独使用TBAP-α的速率提高近5倍，并表现出优异的稳定性。对比实验还表明，这种新型纳米反应器的性能可以媲美以铂为助催化剂的体系。作者进一步提出了光催化产氢的机理假设：TBAP-α吸收可见光并生成光激发电子-空穴对，抗坏血酸作为牺牲剂捕获空穴，促进电子分离。随后，电子通过TBAP-α的规整晶体结构，被快速传递至羧酶体表面，并最终传递到[FeFe]-氢化酶的催化中心，完成质子还原从而产生氢气（图 4）。图 4. TBAP-α-羧酶体-氢化酶纳米反应器的产氢条件优化，性能表征及机理假设。该研究创新性地整合了天然生物催化剂与人工光敏材料，开发了一种新型的仿生纳米反应器。研究不仅为高效光催化析氢提供了新思路，也为其他化学-生物复合体系的设计开辟了新途径。通过改变羧酶体内封装的外源酶和分子，这一技术未来有望拓展到更广泛的生物技术和医学应用领域。https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.4c03672- Li T, Jiang Q, Huang J, Aitchison CM, Huang F, Yang M, Dykes GF, He H-L, Wang Q, Sprick RS, Cooper AI, Lu-Ning Liu* (2020) Reprogramming bacterial protein organelles as a nanoreactor for hydrogen production. Nature Communications, 11: 5448. DOI: 10.1038/s41467-020-19280-0.
- Jiang Q, Li T, Yang J, Aitchison CM, Huang J, Chen Y, Huang F, Wang Q, Cooper AI, Lu-Ning Liu* (2023) Synthetic engineering of a new biocatalyst encapsulating [NiFe]-hydrogenases for enhanced hydrogen production. Journal of Materials Chemistry B, 11(12):2684-2692. DOI: 10.1039/D2TB02781J.
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