鱼明胶是胶原蛋白部分水解的产物，作为一种多功能凝胶剂，因其低成本、高保水性及优良的乳化增稠性能，广泛应用于乳液凝胶体系。然而，由于其表面疏水性较低，鱼明胶在界面活性和热稳定性方面表现不足，限制了其在复杂乳液体系中的应用潜力。为克服这些限制，谷氨酰胺转氨酶（glutamine transaminase，TG）交联技术被引入作为一种有效的增强手段。TG通过催化形成共价键，显著改善了鱼明胶的热稳定性和机械性能，从而提升其乳液凝胶体系的功能表现。
研究结果表明，TG交联显著提升了鱼明胶乳液凝胶的结构、热稳定性和功能特性。TG交联将鱼明胶乳液凝胶从热可逆型转变为热不可逆型，大幅改善了其在高温条件下的稳定性和机械性能。在4 ℃下，物理交联的乳液凝胶表现出较高的杨氏模量和储能模量，这主要归因于物理凝胶自组装形成的有序网络结构。然而，随着TG交联时间的延长，凝胶网络发生重组并形成更多的共价键，使得在25 ℃和37 ℃条件下，乳液凝胶表现出更加致密和稳定的网络结构，从而显著增强了凝胶刚性和整体结构完整性。大幅振荡剪切分析显示，TG交联有效降低了乳液凝胶的脆性，增强了其抗形变能力，但过度交联可能导致凝胶的柔性下降以及能量耗散能力的削弱。
TG交联显著改善了乳液凝胶对β-胡萝卜素的保护能力。在储存过程中，TG交联形成的致密网络提供了物理屏障，显著降低了β-胡萝卜素的释放率，有效延缓了活性成分的氧化降解。此外，在体外模拟胃肠道消化实验中，TG交联的乳液凝胶表现出更强的抗胃蛋白酶消化能力，进一步提高了β-胡萝卜素在胃相条件下的稳定性，并显著增加了其生物利用度。这些性能的提升表明，TG交联不仅能够增强乳液凝胶的结构和机械性能，还能够在储存和消化条件下为活性成分提供更优越的保护和递送效果。
原文链接
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0268005X2401275X
引文格式
Lin, Y., Roos, Y. H., & Miao, S. (2025). Transglutaminase crosslinked fish gelatin emulsion gels: Structure, rheology behaviors, and delivery functionality [J]. Food Hydrocolloids, XXX, 11101. DOI: 10.1016/j.foodhyd.2024.111001.
