Food Chemistry│改性藜麦蛋白对低盐猪肌原纤维蛋白凝胶构象、水分分布和流变特性的调控

政务   2024-07-29 12:02   江苏  

在当前的食品工业中,减少食品中的盐分含量已成为一个重要的健康趋势。然而,降低盐分往往会影响食品的质地和口感,尤其是在肉类制品中,盐分的减少会导致肌原纤维蛋白凝胶的结构和功能性下降。因此,寻找一种能够改善低盐条件下肌原纤维蛋白凝胶性能的方法,对于提升食品质量具有重要意义。

南京财经大学苏安祥团队在Food Chemistry期刊上发表了题为Modulation of the conformation, water distribution, and rheological properties of low-salt porcine myofibrillar protein gel influenced by modified quinoa protein。(改性藜麦蛋白对低盐猪肌原纤维蛋白凝胶构象、水分分布和流变特性的调控)的研究论文。HPH处理通过改变蛋白质构象来改善藜麦蛋白的功能特征。关于使用HPH修饰的藜麦蛋白来改善低盐MP凝胶特性的研究尚未报道。本研究旨在探讨HPH修饰藜麦蛋白对低盐猪藜麦组织流变特性、水分分布和微观结构变化的影响,阐明HPH修饰藜麦蛋白与MP的潜在相互作用机制


代表性结果展示


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添加藜麦蛋白导致蛋白质聚集

粒度分布通常用于确定蛋白质溶液的分散程度。如图1所示,低盐MP的粒度分布图,呈现2个峰,主峰主要位于1400–5500 nm。随着NaCl浓度降低到0.3 M(T2),MP的粒径分布向更大的粒径变化。低盐浓度对MP静电桥的形成具有较弱的抑制作用,促进蛋白质聚集体的形成。随着HQP的添加量从2%增加到6%,MP的峰值向更小的粒径移动,这归因于MP和HQP之间疏水相互作用的增加,促进了静电排斥力的增加,并延缓了蛋白质聚集,导致MP粒径减小。然而,T6基团粒度分布的主峰在添加8% HQP后被转移到大粒度区域。一种可能的解释是,过量添加HQP可能会通过静电屏蔽效应阻碍蛋白质MP相互作用,从而导致蛋白质聚集。

图 1.HQP对MPs粒径的影响


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修饰的藜麦蛋白影响了低盐MP凝胶的水分分布

从图2A中可以看出,低NaCl浓度和HQP添加明显改变了T的曲线2HQP-MP复合凝胶的弛豫时间峰值,表明低NaCl浓度和HQP添加会影响HQP-MP复合凝胶的水分分布和迁移。随着HQP添加量(2%–6%)的增加,T2HQP-MP复合凝胶的弛豫时间显著降低,添加6% HQP时得到最低值。这可能是由于HPH修饰增强了藜麦蛋白的水结合能力。这些结果表明,适度添加HQP可以减少水的迁移并提高水的捕获能力,这是持水能力变化的原因(图2A)。

图 2.HQP对T分布的影响2MPs的弛豫时间(A)和G'(B)。T1代表0.6 M NaCl;T2、T3、T4、T5、T6分别代表0.3 M NaCl时HQP添加量的0%、2%、4%、6%和8%。


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修饰的藜麦蛋白改善了低盐MP的流变性能

流变特性是凝胶弹性和强度的重要指标。添加各种HQP的低盐MP凝胶的流变特性变化如图2B所示。MP在加热过程中的储存模量(G')包括三个不同的阶段。初始阶段:20-53°C,储存模量缓慢下降,这是由肌球蛋白的初始二聚化和蛋白质之间交联形成弱凝胶诱导的。第二阶段:54-63°C,肌球蛋白尾部的变性和去折叠破坏了弱凝胶结构。最终阶段:63-80°C,G'值迅速增加,这主要归因于蛋白质随温度的重聚集,导致蛋白质交联形成3D凝胶结构。0.3 M NaCl (T2) 的 MP 表现出降低的 G' 值并失去典型的 G′ 曲线,这可以通过低离子强度下较差的 MP 溶解度导致过多的 MP 聚集,形成不紧凑和无序的凝胶网络结构来解释。


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凝胶性质的变化可能与MP凝胶的结构修饰有关

如图3A所示,与0.6 M NaCl (T1)对照组相比,0.3 M NaCl (T2)下MP的WHC显著下降(P < 0.05),这可能是由于低浓度的NaCl(0.3 M)溶解的MP肌球蛋白丝减少,从而延缓了MP结构的展开, 抑制紧凑有序凝胶网络结构的形成,其捕获和结合水的能力最差。此外,低 NaCl 浓度(0.3 M)引起的蛋白质膨胀程度的降低也是 WHC 降低的原因。HQP-MP复合凝胶在0.3 M NaCl中的WHC随HQP的加入而显著提高,当HQP添加量为6% (T5)时,峰值为80.25%(P < 0.05)。这是由于MP和HQP之间的相互作用促进了复合凝胶中更多氢键的形成,并提高了与水分子的结合能力。

如图4所示,与对照组(0.6 M NaCl,T1)均匀、光滑、致密的凝胶网络结构相比,0.3 M NaCl(T2)的MP凝胶具有更粗糙、更松散的交联凝胶结构,有许多不规则的孔隙。这种现象可以解释为低盐浓度导致MP溶解度降低,这导致大蛋白质聚集体的出现,有助于形成具有大空腔的松散和不规则的凝胶结构。HQP-MP复合凝胶的凝胶网络结构最致密、最规则、最光滑,HQP添加量为6%时交联链变厚。这主要是因为被HPH修饰的藜麦蛋白处于熔融球状状态,蛋白质链部分展开,促进MP紧凑均匀凝胶网络结构的形成。此外,紧凑的凝胶网络有利于捕获更多的水分子,这些水分子填充了凝胶结构之间的间隙,有助于减少水迁移和改善WHC(图3B和图3A)。因此,HQP添加引起的微观结构变化对HQP-MP复合凝胶的凝胶特性产生了显著影响。

图 3.HQP对MPs的WHC(A)、凝胶强度(B)和傅里叶变换红外(C-D单键)的影响。⁎a-f表示直方图存在显著差异(P < 0.05)。T1 代表 0.6 M NaCl;T2、T3、T4、T5、T6分别代表0.3 M NaCl时HQP添加量的0%、2%、4%、6%和8%。


图 4.HQP-MP复合凝胶在2000×放大倍率下的SEM微观结构。T1 代表 0.6 M NaCl;T2、T3、T4、T5、T6分别代表0.3 M NaCl时HQP添加量的0%、2%、4%、6%和8%。




总结

本研究表明,HQP的掺入改善了低盐MP凝胶的蛋白质构象、水分分布和流变特性。结果表明,HQP的掺入显著提高了低盐MP的表面疏水性、活性巯基数、内源荧光强度和β片含量,表明HQP的加入影响了蛋白质的构象变化。HQP添加量的增加提高了WHC、凝胶强度、G'值和固定化水的比例,而弛豫时间减小,表明凝胶网络结构中限制了更多的水分子。SEM结果表明,HQP的掺入促进了低盐MP凝胶中致密均匀网络结构的形成。因此,HQP可以作为一种潜在的性能改善成分,并为开发低盐肉制品提供了一种新的方法


原文链接

Zhao S ,Yang L ,Chen X , et al.Modulation of the conformation, water distribution, and rheological properties of low-salt porcine myofibrillar protein gel influenced by modified quinoa protein.[J].Food chemistry,2024,455139902-139902.

https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.139902


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文字:周    梦

校编:张    淼

 排版:陈天龙 

 审核:李春保 


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