这是郝事之秋陪你的第2185天！
Hope everybody can study well and make progress every day!
Abstract
背景回顾：Lysine acetylation is a dynamic post-translational modification of proteins. Extensive studies have revealed that the acetylation modulated by histone acetyltransferases and histone deacetylases (HDACs) plays a crucial role in regulating protein function.
提出问题：However, there has been limited focus on how HDACs regulate jasmonic acid (JA) biosynthesis in plants.
主要发现：Here, we uncover that the protein stability of OsLOX14, a critical enzyme involved in JA biosynthesis, is regulated by a histone deacetylase, OsHDA706, and is hindered by a viral protein.
结果1-HDA706-LOX14-JA-病毒抗性：Our results show that OsHDA706 deacetylates OsLOX14 and enhances the stability of OsLOX14, leading to JA accumulation and an improved broad-spectrum rice antiviral defense.
结果2-病毒蛋白P2抑制HDA706-LOX14：Furthermore, we found that the viral protein P2, encoded by the destructive rice stripe virus, disrupts the association of OsHDA706-OsLOX14, promoting viral infection.
结论：Overall, our findings reveal how HDAC manipulates the interplay of deacetylation and protein stability of a JA biosynthetic enzyme to enhance plant antiviral responses.
摘 要
赖氨酸乙酰化是蛋白质的一种动态翻译后修饰。大量研究表明，由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶（HDAC）介导的蛋白乙酰化修饰在蛋白质功能调控方面发挥至关重要的作用。然而，HDACs如何调控植物中茉莉酸（JA）的生物合成还不清楚。本文中，作者发现参与JA生物合成关键酶OsLOX14的蛋白稳定性受到组蛋白去乙酰化酶OsHDA706的调控，并且会被病毒蛋白抑制。作者的研究结果显示，OsHDA706能够使得OsLOX14去乙酰化，并增强OsLOX14蛋白的稳定性，导致JA积累并提高水稻的广谱抗病毒能力。另外，作者发现水稻条纹病毒编码的病毒蛋白P2能够破坏OsHDA706-OsLOX14的关联，从而促进病毒的侵染。综上，本文的研究揭示了HDAC如何通过操纵JA生物合成酶的去乙酰化和蛋白质稳定性，从而增强植物的抗病毒响应。
论文第一作者为宁波大学植物病毒研究所与河南农业大学联合培养的博士生杨子航，孙宗涛研究员为通讯作者，陈剑平院士提供了重要指导和支持。另外宁波大学鲁宇文研究员、徐钟天博士提供了重要帮助。该项研究得到了国家重点研发计划项目、国家自然科学基金、浙江省自然科学基金等项目的资助。
END
