Abstract
摘 要
中国科学院生物物理所李梅团队和中国科学院植物所杨文强团队在Molecular Plant合作发表题为“Architecture of the ATP-driven motor for protein import into chloroplasts”的研究论文。
https://doi.org/10.1016/j.molp.2024.09.010
研究背景
Background
叶绿体是植物细胞中负责光合作用的重要场所，该细胞器内部绝大多数蛋白都是由核基因编码并在细胞质内合成。这些前体蛋白（Pre-protein）进入叶绿体过程中，高度依赖于复杂精巧的前体蛋白转运系统（Translocons）。分别定位于叶绿体外膜和内膜的TOC复合物（Translocon at the outer envelope of chloroplast）和TIC复合物（Translocon at the inner envelope of chloroplast）共同组成TOC-TIC复合体，负责绝大多数前体蛋白从细胞质到叶绿体的输送。前人的研究已经充分揭示了TOC-TIC复合体的组成及转运路径，但是该蛋白转运系统是如何利用ATP分子实现前体蛋白的跨膜转运，目前尚存在诸多疑问。部分前期研究工作揭示了该蛋白转运系统中包含了一个巨大的分子机器，即马达蛋白复合物（Motor complex），在该转运过程中起到关键的驱动作用，但对于该马达蛋白复合物的具体组成和结构以及前体蛋白的转运细节，目前知之甚少。
研究内容
Contents
本研究解析了来源于莱茵衣藻的叶绿体马达蛋白复合物——Orf2971-FtsHi复合物的高分辨率结构（图1），揭示了该复合物的蛋白组成和装配细节并探讨了前体蛋白的转运路径。Orf2971-FtsHi是由19个蛋白形成的一个20个亚基的复合物，横跨叶绿体的内膜，并向两侧凸出到叶绿体膜间隙以及基质侧。其中Orf2971是一个由叶绿体质体基因组编码的蛋白，总分子量约为341 kDa，在进化层面上起源于FtsH蛋白酶，该蛋白在复合物中充当支架，与另外19个蛋白亚基中的17个均有直接相互作用，从而对于整个复合物的组装和稳定都至关重要。此外，复合物中还有4个蛋白Ctap1, Fhl1, Fhl2及Fhl3也同样起源于FtsH蛋白酶。结构显示这5个FtsH样蛋白共同形成一个类似于双层圆盘的异源六聚体结构（由Orf2971, Ctap1, Fhl1, Fhl2以及两个相同的Fhl3组成），通过水解消耗ATP分子为前体蛋白的跨膜转运提供拉力；而其余14个蛋白亚基则起到帮助复合物组装及稳定，以及参与前体蛋白的运输及调节的作用。
图1. Orf2971-FtsHi马达蛋白复合物的整体结构
A-B, 复合物的侧面图，不同亚基用不同颜色显示（IEM内膜区域用橘色线条指出）；C-D, 复合物的顶端（C）和底部（D）视角。
图2. TOC-TIC复合物与Orf2971-FtsHi motor的结合方式
作者简介
中国科学院生物物理所博士后王宁和中国科学院植物所博士后邢家乐为论文的共同第一作者，中国科学院生物物理所李梅研究员和中国科学院植物所杨文强研究员为共同通讯作者，同时李梅课题组的苏小东，史利芳，已毕业的博士生司龙，杨文强课题组的潘俊廷，以及中国科学院上海生化细胞所的陈辉也参与了该项研究工作。该项研究得到了中国科学院战略性先导科技专项（B类）、科技部重点研发项目、国家自然科学基金、中国科学院稳定支持基础研究领域青年团队计划及中国科学院青促会项目基金的资助，冷冻电镜数据收集和样品分析等工作得到中国科学院生物物理研究所蛋白质科学研究平台相关工作人员的帮助和支持。
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