光合生物中的Rubisco酶(核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶))是一种专门负责从大气中固定CO2的酶。从名字就不难看出，它同时具有羧化酶和加氧酶活性，以至于有些情况下它很难区分CO2和O2，从而导致资源浪费。与作物植物不同，有些藻类可以通过CO2浓缩机制(CO2 concentrating mechanism, CCM)增加CO2的浓度，减少光呼吸，显著增加光合作用。
蓝藻是地球上最简单的生命形式之一，同时也是地球上最早的光合放氧生物。在蓝藻中进化出一种称为羧酶体(carboxysomes)的特殊蛋白质微室，能将CO2浓缩在Rubisco酶周围，从而实现相对快速的CO2固定，减少RuBP加氧酶的活性。与原核的蓝藻不同，在真核的衣藻中，CO2浓缩机制发生在被称作蛋白核(pyrenoid)的细胞器中。当藻类细胞分裂时，蛋白核像液滴一样能够溶解到周围的细胞基质中，并像液体那样进行组装。它们与羧酶体的结构不同，但是功能相似。
在模式藻类莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)中，蛋白核通过一种称为蛋白核管道(pyrenoid tubules)的类囊体膜网络与Rubisco基质相连，这些管被认为负责输送CO2。2019年8月，PNAS曾发表过美国路易斯安那州立大学James V. Moroney课题组题为Thylakoid localized bestrophin-like proteins are essential for the CO2 concentrating mechanism of Chlamydomonas reinhardtii的研究论文。该研究发现了位于衣藻叶绿体的类囊体膜上的HCO3-转运蛋白BST1-3，并且它们对于衣藻的CCM是必需的。
BST1-3在衣藻CCM中的生理作用（James V. M., et al, 2019）
2024年9月6日，Plant Physiology在线发表爱丁堡大学、约克大学等机构研究人员联合署名，题为Bestrophin-like protein 4 is involved in photosynthetic acclimation to light fluctuations in Chlamydomonas的研究论文。文章旨在阐明BST4(Bestrophin-like protein 4)在莱茵衣藻蛋白核中的作用，并测试其作为类囊体-Rubisco连接蛋白的功能。
BST4是一种有别于BST1-3的bestrophin 蛋白。BST4是一种跨膜蛋白，被认为是连接Rubisco基质和蛋白核管道的纽带。研究人员使用莱茵衣藻bst4突变体和拟南芥异源表达系统来研究BST4的功能。通过免疫印迹、共聚焦显微镜、电镜、酵母双杂交、Förster共振能量转移、Slimfield显微镜分子追踪等技术来分析BST4的定位、组装和功能。通过生长测定、光合作用测量和非光化学淬灭(NPQ)分析来评估突变体和转基因株系的生理反应。
研究发现，BST4在莱茵衣藻中形成五聚体复合物并定位于蛋白核管道。bst4突变体在连续光照下生长正常，但在光照波动下生长受损。BST4在拟南芥中定位于类囊体膜，但不足以将类囊体整合到Rubisco凝集体(原蛋白核)中。bst4突变体在暗到光转换期间显示出较低的类囊体腔pH，这与NPQ的瞬时增加有关。
主要结论，BST4不是连接蛋白，而是一个可能涉及离子稳态的蛋白核管状离子通道，尤其在光照波动时具有重要作用。BST4对于莱茵衣藻在快速光照波动下的光合作用适应至关重要。
上述研究提供了BST4在光合作用适应性中作用的新见解，并为未来通过工程手段提高作物光合作用效率提供了潜在的靶点。
本研究中，莱茵衣藻和拟南芥的叶绿素荧光慢速动力学曲线(Slow Kinetics)，非光化学淬灭(NPQ)以及跨类囊体膜质子梯度(ΔpH)，跨膜电位(ΔΨ)，质子导度(gH+)相关的参数均通过双通道叶绿素荧光仪DUAL-PAM-100和P515/535模块完成。
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