先按天分享药学职称考试资料，从基础知识开始。药士、药师、主管药师都可以一起来学习，坚持学习，考试必过，今天学习的内容是生物化学：蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子组成
元素组成：碳、氢、氧、氮、硫。 蛋白质含氮量：16%，计算公式为每克样品含氮克数 × 6.25 × 100 = 100g 样品中蛋白质含量（g%）。 分子组成：氨基酸（AA）。 人体内组成蛋白质的氨基酸：有 20 种，均为 L－α－氨基酸，脯氨酸（亚氨基酸）和甘氨酸（不含手性碳原子，无旋光性）除外。
二、氨基酸的性质
两性解离：氨基酸为兼性离子。 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在 280nm 附近，可通过测定蛋白质 280nm 光吸收值快速分析溶液中蛋白质含量。
三、蛋白质的分子结构
一级结构：
定义：多肽链中氨基酸的排列顺序。 化学键：肽键【主要】、二硫键。 意义：是高级结构的基础，但不是唯一决定因素。肽单元中参与肽键的 6 个原子 Cα1、C、O、N、H、Cα2 位于同一平面，Cα1 和 Cα2 在平面上所处的位置为反式构型。
二级结构：
定义：肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。 化学键：氢键。 类型：α－螺旋、β－折叠、β－转角、无规则卷曲。
三级结构：
定义：全部氨基酸残基相对空间位置，肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 化学键：离子键、范德华力、氢键、疏水作用力，
四级结构：
定义：各亚基空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，最少 2 条肽链。 化学键：氢键、离子键、疏水作用力（最主要）。
四、蛋白质结构与功能的关系
血红蛋白的结构：Hb 由 2 条 α 链和 2 条 β 链与血红蛋白辅基组成，其功能是通过血红蛋白中的 Fe2 + 与氧结合，发挥运输氧的作用。 镰刀型红细胞性贫血：正常血红蛋白 β 亚基氨基酸序列中第 6 个 AA 为谷氨酸，镰刀型血红蛋白 β 亚基氨基酸序列中该位置为缬氨酸。 协同效应：一个寡聚体亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，称为正协同效应，反之为负协同效应。 别构效应：一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要。别构剂 / 效应剂为 O2，别构蛋白为 Hb。
五、蛋白质的理化性质
两性解离：在某一 pH 溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点（pI）。 胶体性质：胶体颗粒大小为 1～100nm。胶体稳定因素有①水化膜：蛋白质表面大多为亲水基团，阻断聚集；②同种电荷：pH＞pI，蛋白质带负电荷；pH＜pI，蛋白质带正电荷。 变性与复性： 变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现。
以下哪种情况是蛋白质溶液保持稳定的原因？
A.蛋白质溶液的黏度大
B.蛋白质在溶液中有“布朗运动”
C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷
D.蛋白质溶液有分子扩散现象
E.蛋白质分子带有电荷
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