先按天分享药学职称考试资料，从基础知识开始。药士、药师、主管药师都可以一起来学习，坚持学习，考试必过，今天学习的内容是生物化学：酶
酶的概念：活细胞产生，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质，少数化学本质是核酸。
一、酶的分子结构与功能
💡全酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子参与催化过程，传递电子、质子或一些基团。
💡酶的活性中心是由必需基团组成，这些基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近。活性中心能与底物结合，并将其转变为产物。
二、酶促反应的特点
📌相同点：反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速进程，不改变平衡点；不改变反应的方向。
📌酶促反应特点包括极高的催化效率、高度特异性、可调节性和不稳定性。
💫高度特异性又分为绝对特异性（只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物）、相对特异性（酶可作用于一类化合物或一种化学键）和立体异构特异性（一种酶仅作用于立体异构体中的一种）。
三、酶促反应动力学
📚概念：研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学。
1️⃣底物浓度：
在酶浓度和其他反应条件不变的情况下，反应速率（v）对底物浓度 [S] 作图呈矩形双曲线。
🌿底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；
🌿底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；
🌿底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，不再增加。
米氏方程中，[S] 表示底物浓度、V 表示反应速度、Vmax 表示最大反应速度、Km 表示米氏常数。
✨Km 等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度；
✨Km 可表示酶与底物的亲和力，值越大，亲和力越低；
✨Km 为酶的特征性常数，与酶的浓度无关，单位为 mmol/L；
✨Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。
2️⃣酶浓度：当底物浓度远大于酶浓度时（酶饱和），酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。
3️⃣温度：升高温度可加快酶促反应速度，但同时也会加速酶蛋白变性，使酶促反应速度降低。最适温度是酶促反应速度达到最大时的环境温度。
4️⃣pH：pH 影响酶活性中心某些必需基团、辅酶及许多底物的解离状态，对酶的催化作用影响很大。最适 pH 是酶促反应速度达到最大时的反应体系的 pH，pH 低于或高于最适值，酶活性都降低。
5️⃣抑制剂：抑制剂能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性。
💥竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物，抑制酶的活性。增加底物浓度，可减弱竞争性抑制剂的抑制作用，动力学变化为 Vmax 不变、Km 值增大。例如丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，能作为二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，阻断 FH2 合成。
四、酶的调节
1️⃣酶活性的调节：
（1）酶原与酶原激活：
酶原是酶的无活性前体。酶原在一定条件下，水解一个或若干个肽键，构象改变，多肽链进一步盘曲、折叠，形成活性中心必需构象，转变成有活性的酶。
🎈酶原及酶原激活的生物学意义：
①保护器官本身不被水解破坏，且在特定部位与环境发挥催化作用，如消化管内的酶原。
②是酶的储存形式，如凝血酶原和纤溶酶原在血液循环中存在，一旦需要便转化为有活性的酶。
（2）别构调节与别构酶：
别构调节是体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。别构酶是受别构调节的酶，通常为关键酶。别构效应剂是引起别构效应的代谢物。以变构酶反应速度对底物浓度作图，其动力学曲线为 “S” 形曲线。
2️⃣同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
酶的活性中心是指什么呢？
A. 整个酶分子的中心部位
B. 酶蛋白与辅酶的结合部位
C. 酶分子上有必需基团的部位
D. 酶分子表面有解离基团的部位
E. 结合并催化底物转变成产物的部位
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