为了适应细胞核，DNA被密集包装成称为核小体的结构。这些核小体由DNA包裹的核心组蛋白以及与核小体之间的DNA结合的连接组蛋白H1组成。包含不编码但可以在基因组中跳跃并破坏基因的重复序列的DNA部分进一步浓缩成称为异染色质焦点的结构。这些焦点在显微镜下表现为可见的致密结构，并维持重复序列的沉默。H1蛋白是动物和植物中异染色质焦点的形成和重复序列沉默所必需的。
H1如何诱导异染色质焦点的形成？异染色质焦点的形成对于H1在染色质中的功能是否是至关重要的？
我们的研究表明，H1通过相分离机制浓缩拟南芥中的异染色质。这种机制是指大分子的自聚集特性，导致不同相的形成。这种现象的一个简单例子是油和水混合后自发分离。我们发现H1的C末端结构域 (CTD) 在体外和体内介导染色质相分离。没有CTD，H1不再能驱动异染色质焦点的形成或行使正常功能，例如调节核小体重复长度和DNA甲基化。因此，CTD介导的相分离是组蛋白H1促进异染色质凝聚或在异染色质中实现其功能的主要机制。
我们的数据还表明，细菌H1样蛋白（类似于真核H1蛋白的CTD）可以介导相分离。因此，我们认为H1和H1样蛋白介导的相分离代表了压缩染色质和DNA的古老机制。还需要严格的测试来证实这一想法。
原文：Xiaoqi Feng
译者：Chao Bian, TPC Assistant Features Editor
编辑：Zhaodong Hao, TPC Special Content Editor
