羧酶体（carboxysome）是一种广泛存在于光合蓝藻及许多非光合自养微生物体内的细胞微室结构，是光合固碳的"超级工厂"。该微室结构由十多种不同类型的蛋白和酶通过自聚集的方式组成。羧酶体通过一个类似病毒的蛋白外壳将核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Rubisco）和碳酸酐脱水酶（Carbonic Anhydrase）包裹在羧酶体内室中。这种天然的纳米结构创造了一个高二氧化碳浓度的微环境，从而显著的提高细胞内Rubisco的固碳效率，使得蓝藻在全球的碳循环和二氧化碳固定中发挥重要作用。2024年12 月 16 号，来自利物浦大学、牛津大学、中国海洋大学的国际研究团队在蓝藻羧酶体的研究中取得重大进展。他们首先利用先进的冷冻电子断层扫描技术，详细揭示了羧酶体内部关键酶Rubisco的精确排列方式，并通过质谱分析首次确定了羧酶体的精确蛋白质组成。这项研究为理解细菌光合作用机制、提高作物光合效率提供了重要启示。研究团队发现，在低光照条件下培养的淡水蓝藻Synechococcus elongatus PCC7942中，Rubisco酶在β-羧酶体内呈现多层同心圆排列，平行于羧酶体外壳（图 1）。每个羧酶体含有约639个Rubisco复合物，在三维空间上分布在4-9层中。此外，研究人员还解析了CcmM 连接蛋白如何与Rubisco 结合，在Rubisco包装和羧酶体组装中的关键作用。图 1. β-羧酶体内 Rubisco 的 cryoEM 结构和空间排布。进一步，研究人员通过利物浦大学首创的 QconCAT定量质谱技术，首次精确测定了β-羧酶体内各组分蛋白的绝对含量比例，包括主要的Rubisco、外壳六聚体蛋白和连接蛋白，以及微量的调控蛋白（图 2）。这为深入理解羧酶体的组装原理奠定了至关重要的理论基础。![]()
这项研究的意义在于：首先，羧酶体作为细菌中的CO2 固定“工厂"，其内部结构的精确排列对提高光合效率至关重要。这项研究加深了我们对细菌光合固碳机制的理解。其次，通过了解羧酶体的结构，科学家有望在C3作物植物中引入更高效的CO2浓缩机制，这为作物改良技术，提高作物光合效率、增加农业产量提供了重要理论基础。随着我们对光合固碳"超级工厂"羧酶体认识的不断深入，未来有望开发出更高效的光合作用系统，为解决粮食安全和气候变化等全球性挑战做出贡献。同时，这项研究也为利用羧酶体进行生物工程应用（如生物催化和新型纳米结构等）提供了新的思路。2024年，利物浦大学刘鲁宁教授团队在羧酶体领域前期工作的基础上，在该领域又取得了一系列的重要进展。主要成果包括：报道了α-羧酶体外壳的重构和组装分子机制（Science Advances, 2024, 10: eadr4227）；报道了CsoS2连接蛋白如何精确调控α-羧酶体外壳结构和组装 (mBio, 2024, 15: e0135824); 揭示了CcmS介导的β-羧酶体组装的新机制（Plant Physiology, 2024, 196: 1778–1787）；构建了基于α-羧酶体外壳的可控自组装蛋白笼，实现高效蛋白装载 (ACS Nano, 2024, 18: 7473–7484); 报道了在大肠杆菌中高效重构活性Rubisco和羧酶体的合成生物学方法（Plant Communications, 2024, DOI: https://doi.org/10.1016/j.xplc.2024.101217）；构建了新型光催化蛋白纳米反应器，实现高效的光催化产氢（ACS Catalysis, 2024, 14: 18603-18614）；构建了共轭聚合物/大肠杆菌半人工光合系统用于生物产氢 (ACS Nano, 2024, 18: 13484-13495)。原文链接：https://doi.org/10.1093/plphys/kiae665为了不让您最关心的内容被湮没
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