南京农业大学植保院博士生以第一作者在植物学一区top期刊（IF=9.4）发表植物免疫调控机制方面的研究成果
学术
2024-10-06 16:14
法国
水通道蛋白作为一种跨膜孔道蛋白，负责介导如H2O和H2O2这类小分子的运输，并依据它们在细胞内的位置和功能差异，主要划分为四大亚家族，其中包含位于细胞膜上的PIPs水通道蛋白。已有研究表明，PIPs蛋白能够将信号分子H2O2从细胞外转运至细胞内，从而积极调节植物的抗病能力，在植物与病原体之间的相互作用中扮演着至关重要的角色。先前的研究发现，在病原体感染的过程中，大豆疫霉菌会分泌一种名为PsCRN78的激酶效应子，这种效应子能特异性地磷酸化大豆中的GmPIP2-13蛋白第268位的丝氨酸残基，进而促进该蛋白的降解，增强疫霉菌的感染能力。这表明，PsCRN78可能通过干扰植物内部激酶对GmPIP2-13的正常稳态调节机制来发挥作用。然而，关于植物自身能够磷酸化PIP2s蛋白的激酶的身份，目前仍不清楚。最近，南京农业大学的窦道龙教授团队在《Plant Communications》期刊上发表了一篇题为“Phosphorylation of PIP2;7 by CPK28 or Phytophthora kinase effectors dampens pattern-triggered immunity in Arabidopsis”的文章，揭示了CPK28激酶可以通过磷酸化水通道蛋白PIP2;7，并诱导其降解，从而影响植物对抗病原体的能力。![]()
这项研究不仅发现了拟南芥中GmPIP2-13的同源蛋白PIP2;7，还证明了PIP2;7通过调节H2O2的转运来正面调节植物的免疫反应。研究观察到，当植物受到PAMPs（模式识别分子）刺激时，PIP2;7的磷酸化水平下降，提示植物内部可能存在某种激酶负责PIP2;7的磷酸化过程。进一步的研究表明，尽管FLS2、BAK和BIK1可以与PIP2;7发生相互作用，但它们并不能直接磷酸化PIP2;7。通过质谱分析和其他相互作用实验，研究人员确认了CPK28与PIP2;7之间的相互作用，并发现CPK28可通过磷酸化PIP2;7上的第273位和276位丝氨酸残基来调控其蛋白质稳定性。在病原体入侵时，CPK28会被降解并与PIP2;7分离，导致PIP2;7蛋白的累积。相比之下，卵菌会分泌特定的激酶效应子，这些效应子能够结合并磷酸化PIP2;7，导致其降解。基于此，研究人员构建了受病原菌诱导的PIP2;7S273/276A过表达转基因植物，这种植物在保持正常生长发育和应对非生物胁迫的同时，增强了对卵菌的抵抗力。这一发现不仅鉴定了植物中能够磷酸化水通道蛋白并促使其降解的激酶CPK28，而且深化了我们对于CPK28如何调控植物免疫机制的理解，同时也提出了一种新的育种策略，即通过精确编辑效应子的目标来提高植物的抗病性。![]()
南京农业大学植物保护学院的博士生朱海为本文第一作者，艾干青年研究员和沈丹宇副教授为本文的共同通讯作者，整个项目在窦道龙教授的指导下完成。此外，刘金定副教授、上海交通大学的吕东平教授以及爱尔兰梅努斯大学的David Fitzpatrick教授也为本研究做出了贡献。本研究获得了国家自然科学基金、博士后创新人才支持计划及江苏省卓越博士后项目的资助。![]()
