01
a-Synuclein（α-突触核蛋白）的介绍
1988年，MaroTeaux等使用纯化胆碱能囊泡的抗体在电鳐（Torpedo californica）的电器官中鉴定出α-突触核蛋白。突触核蛋白家族包括α、β-和γ-突触核蛋白，α、β-和γ-突触核蛋白是结合磷脂膜的小可溶性蛋白质（分别为140、134和127个氨基酸）。这三种突触核蛋白包含一个特征性的11个残基序列（共有XKTKEGVXXXX），在α和γ-突触核蛋白中重复7次，在β-突触核蛋白中重复6次。
α-突触核蛋白处于可溶性和膜结合状态之间的平衡状态，其二级结构取决于其状态。可溶性细胞质α-突触核蛋白本质上是非结构化的，表现得像一种天然展开的蛋白质。α-突触核蛋白与脂质膜结合需要酸性的脂质头基团，如磷脂酰丝氨酸或磷脂酰肌醇，这表明膜与α-突触核蛋白的α-螺旋相对两侧的赖氨酸相互作用，α-突触核蛋白被证明在与膜结合后会从低聚体变成成多聚体。
图1 α-突触核蛋白构象示意图
02
α-Synuclein（α-突触核蛋白）与帕金森病（PD）
的关系
在细胞水平上，帕金森病（PD）被发现线粒体、溶酶体和内体功能异常，其中突触损伤和线粒体功能障碍是帕金森病发病机制的早期事件；自噬溶酶体系统和泛素蛋白酶体系统介导异常或错误折叠的蛋白质物种的选择性和靶向降解，但是在帕金森病中，泛素蛋白酶体和自噬溶酶体系统的清除能力下降；溶酶体功能缺陷和/或对膜损伤的异常细胞反应也是帕金森病的特征。
突触核蛋白是一种丰富的神经元蛋白，在突触前神经末梢中高度富集。遗传学和神经病理学研究将α-突触核蛋白与帕金森病（PD）和其他神经退行性疾病联系起来。错误折叠的寡聚体和更大的α-突触核蛋白聚集体的积累定义了多种称为Synucleinopathy的神经退行性疾病。生化研究、对PD患者移植神经元的调查以及细胞和动物模型研究表明，α-突触核蛋白的异常聚集和肠道、脑干和高级脑区之间的病理扩散可能是PD发生和进展的基础。Frederic Lewy. ect描述，α-突触核蛋白形成细丝，可以捕获线粒体和溶酶体等细胞器。α-突触核蛋白的致病性突变导致聚集形成加速，这表明α-突触核蛋白功能障碍是家族性帕金森病（可能是散发性帕金森病）的早期步骤。
图2 α-突触核蛋白在帕金森病中作用
03
BioLegend推出α-Synuclein ELISA检测试剂盒
实验原理：
BioLegend LEGEND MAX™ Human α-Synuclein Aggregate ELISA Kit是一种三明治，酶联免疫吸附试验（ELISA），其96孔条形板预先包被了有抗人的单克隆抗α-突触核蛋白聚集体抗体。检测抗体是一种生物素化的抗人的α-突触核蛋白单克隆抗体。该试剂盒专为准确定量人的脑脊液和组织裂解物中的α-突触核蛋白聚集体而设计。
标曲参考图：
试剂盒灵敏度：
0.74 ± 0.19 pg/mL
04
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参考文献：
1、Natale G, Pasquali L, Paparelli A, Fornai F. Parallel manifestations of neuropathologies in the enteric and central nervous systems. Neurogastroenterol Motil. 2011 Dec;23(12):1056-65.
2、Morris HR, Spillantini MG, Sue CM, Williams-Gray CH. The pathogenesis of Parkinson's disease. Lancet. 2024 Jan 20;403(10423):293-304. doi: 10.1016/S0140-6736(23)01478-2.
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